Faculté des Sciences Biologiques et des Sciences Agronomiques

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Browsing Faculté des Sciences Biologiques et des Sciences Agronomiques by Subject "Analyses physicochimiques"

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    Les protéines sériques du lait camelin collecté dans trois régions du sud algérien : essais de séparation et caractérisation de la fraction protéose peptone
    (Université Mouloud Mammeri, 2011-11-29) Senoussi, Chahra
    La présente étude se propose d’avoir une meilleure connaissance du lait de chamelle produit dans notre pays. A cet effet, 3 échantillons sont collectés dans les régions de Biskra, Ghardaïa et Ouargla. Les analyses physico-chimiques ont porté sur la mesure du pH, de l’extrait sec total et la détermination des teneurs en lactose, matière grasse, vitamine C ainsi que le contenu en différentes fractions protéiques (protéines totales, protéines sériques et caséines). Les résultats de ces analyses montrent une certaine homogénéité dans la composition du lait de chamelle produit dans les régions étudiées, ainsi qu’une composition en nutriments de base similaire à celle du lait bovin. Le lait camelin se singularise, cependant, par une forte teneur en vitamine C (avec un taux moyen de 44,28 mg/l). L’apport en protéines de ce lait est non négligeable. Il est estimé en moyenne à 31 g/l, contre 29 g/l pour le lait bovin. Cette composante protéique se caractérise toutefois par une teneur relativement plus élevée en protéines sériques (7,36 g/l). Les protéines sériques isolées sont caractérisées par électrophorèse sur gel de polyacrylamide (PAGE) en conditions natives et en présence de SDS et du β-mercapto-éthanol ; les électrophorègrammes ont révélé la présence de protéines homologues aux séroprotéines bovines majeures. Nous décelons sur les gels une variabilité génétique pour l’a-La et l’absence de la β-Lg, protéine majoritaire dans le sérum du lait de vache, L’effet du traitement thermique suivi par PAGE montre des variations importantes selon l’espèce (bovin, camelin) considérée. Les changements dénaturants constatés augmentent avec l’élévation de la température du chauffage. Les protéines sériques camelines montrent une faible sensibilité à la thermodénaturation comparativement à leurs homologues bovines où un pourcentage de dénaturation de 63,78 % a été noté pour les séroprotéines camelines suite à un traitement de 95°C/30 mn, alors qu’il est de 86,27 % pour leurs homologues bovines. L’isolement et la séparation des entités majeures de la fraction des protéines sériques a été réalisée en ayant recours à un protocole en une seule étape utilisant un gel de chromatographie en basse pression sur Sephacryl S200. Cette séparation a abouti à l’isolement de certaines protéines (α-La, notamment) avec un haut degré de pureté. Les protéose-peptones totales ont été isolées par thermocoagulation, puis précipitées au TCA 12% et au sulfate d’ammonium. Leur comportement électrophorétique sur PAGE native a montré l’existence de bandes homologues aux entités bovines : PP3, PP5 et PP8. Le PP3 apparaît sur le gel de façon plus prononcée, confirmant ainsi sa teneur plus élevée dans le lait camelin.